Proteiner är mycket avancerade konstruktioner som byggs av aminosyror. Man har dragit en slags ”administrativ gräns” vid 50 aminosyror, de mindre kallas peptider eller peptidkedjor. Det minsta proteinet är insulin och de allra största innehåller upp till 27000 aminosyror.
Våra muskler, hormoner, enzymer och kroppsstrukturer består av proteiner och det är viktigt att de blir rätt uppbyggda. Vårt DNA innehåller information om hur ett protein är sammansatt och beroende på storlek och komplexitet tar det från några mikrosekunder upp till storleksordningen någon sekund att bygga samman samt vika ihop aminosyrorna till den slutliga formen.
Detta är processer som ständigt pågår och en förutsättning för att vi skall få ett långt och friskt liv. Proteiner som inte byggs korrekt och därför inte passar ihop ger en ökad risk för felfunktion, eventuellt sjukdom och förtida död.
Idag översköljs vi av information om ärftliga sjukdomar eller att DNA skadas av miljöfaktorer som strålning och kemikalier. Något som däremot hamnar i skymundan är att även om DNA fungerar precis som det ska kan uppbyggnaden av proteinet samt dess slutliga funktion störas av diverse miljöfaktorer. En av de lättaste att mäta och observera gäller proteinet A1ci de röda blodkropparna.
Röda blodkroppar har en livslängd av cirka 110 – 120 dagar* innan de är uttjänta, återgår för destruktion och ersätts med nya från benmärgen. Under hela sin tid i blodet omges de med blodsocker (glukos), i mindre omfattning även fruktos. Ett par av dessa båda monosackariders egenskaper är att vara hygroskopiska, vattensugande, och ”klibbiga”. Det senare blir ett påtagligt problem för personer med diabetes där blodsockret under lång tid kan vara långt över normala nivåer. Eftersom monosackarider i vattenlösning (=blodet) gärna klibbar fast vid proteiner så kommer det att ske i förhållande till koncentrationen.
Det finns två typer av ”sammanklibbning”, dels den som styrs av enzymer och där glukosen hamnar på en alldeles bestämd plats, detta kallas glykosylering. Då det är enzymer som gör arbetet kan vi utgå från att merparten av detta ingår i kroppens normala funktion. Den andra är slumpmässig och heter glykering, där hamnar sockermolekylen som det happar sig.
Hos en ”frisk” människa utan påtagliga störningar i glukosanvändningen kommer i genomsnitt 4.5-4.7 % av blodkropparna i varje givet ögonblick att bära på ”parasitiskt” glukos/fruktos. Detta är ett normalläge som vi får leva med och förmodligen inte kan göra något åt. Märk att dessa värden grundas på ett i allmänhet kolhydratkonsumerande folkflertal och därför inte nödvändigtvis är optimala.
Vid högre koncentrationen av blodsocker inklusive fruktos kommer sannolikheten att glukos/fruktos och blodproteinet klibbar samman att öka. Man mäter detta som glykerat hemoglobin, HbA1c, som oftast och felaktigt kallas ”långtidsblodsocker”, även av läkare.
Den slumpmässiga glykeringen är med största sannolikhet skadlig då högt HbA1c är förknippat med alla diabetesens följdsjukdomar. Blodprotein med dessa påhäng fungerar inte som de ska, de kan klibba samman med sig själva eller vilka andra proteiner som helst.
Vad som nästan aldrig framgår är att denna glykering kan drabba alla proteiner som finns där blodsockret är förhöjt.
En stor del av kroppens celler har direktkontakt med blod och om glukoshalten är förhöjd ökar risken för slumpmässig glykering och därmed felfungerande proteiner i största allmänhet, alltså inte bara det nyss nämnda blodproteinet A1c.
De röda blodkropparna har kort livslängd, 120 dagar, och ersätts därför kontinuerligt med nya. Detta är ett av de mer snabbomsatta proteinerna i kroppen och skador som vi får i andra delar med långsam proteinomsättning blir mycket mer varaktiga. Ett exempel på de senare är kollagen**.
Det jag beskriver ovan är välkänt och accepterat och de produkter som bildas kallas AGE, Advanced Glycosylation End Products.
”Formation of AGEs is a normal physiological process, which is accelerated under the hyperglycaemic condition in diabetes. Under normal conditions, AGEs build up slowly and accumulate as one ages. Numerous studies have indicated that AGEs contribute to the pathological events leading to diabetic complications, such as age-related diseases, including nephropathy, retinopathy, vasculopathy and neuropathy.”
Orden i fetstil innebär sjukdomar och skador i njurar, ögon, kärl samt nerver.
Under många år har en ledstjärna för diabetesbehandling varit ”aggressiv blodsockerkontroll”. Detta innebär vanligen att man med mediciner inklusive insulin, försöker driva ner blodsockret, helst till ”friska värden”. På senare tid har studier visat på allvarliga negativa konsekvenser och de tidigare ambitionerna har tonats ner kraftigt.
Den heldragna linjen i diagrammet visar medeltalet för HbA1c i relation till risk. Lägsta risken finns i intervallet 4.5% – 5.3% vilket numera motsvarar 26 – 34 mmol/mol. Enligt labbrapporten från min hälsocentral är referensvärdet i mina trakter 31 – 46 mmol/mol, motsvarande diagrammets 5.0% – 6.4%.
Insulinbehandling i kombination med kolhydratrik kost hos diabetiker typ 2 kan leda till tillfälligt mycket låga blodsockernivåer, hypoglykemi, som är farliga och i extrema fall kan vara livshotande. Samtidigt kan de påverka HbA1c så att värdena ger ”falskt friska” värden. Inverkan av höga blodsockervärden på andra, mer långsamomsatta vävnader, kvarstår som tidigare. Till dessa hör som tidigare nämnts njurar, ögon, kärl samt nerver.
Detta inlägg gäller skador beroende på monosackaridernas proteinförstörande inverkan men det finns andra som är mer kopplade till deras fysiska effekter på vävnaderna. Jag återkommer till dessa i ett senare inlägg.
Ett effektivt sätt att hålla sitt blodsocker under kontroll är att äta mat som innebär mycket begränsat kolhydratinnehåll, LCHF. Är man diabetiker typ 2 kan man då ofta, men inte alltid, minska eller till och med sätta ut blodsockermedicineringen och slippa dess biverkningar.
*) Jag har nyligen sett påståendet att de röda blodkropparnas omsättningstid påverkas av glykeringens omfattning. Den blir kortare, neråt 90 dagar, vid högt HbA1c och något längre vid låga värden.
**) Kollagen utgör en tredjedel av allt protein hos däggdjur och bildar fiberstrukturer som ger struktur, stadga och är mycket motståndskraftiga mot slitande krafter. Kollagen finns framför allt i stödjevävnad som ben, hud, senor och blodkärlsväggar. (Se även Wikipedia eng.)
MatFrisk Blogg 